Proteinkristallisation

Die Röntgenstrukturanalyse zur Bestimmung von dreidimensionalen Proteinstrukturen im atomaren Bereich ist eine essentielle Methode in der Strukturbiologie. Eine Vielzahl an Fragestellungen, sowohl in der Grundlagenforschung als auch bei sehr spezifischen Anwendungen, lassen sich  mittels einer Proteinstruktur beantworten. 

Einige Beispiele hierfür sind: 

• die Aufklärung von Katalysemechanismen, 
• Identifizierung von Aminosäureresten, die sich für gezielte Mutationen eignen (Protein-Engineering), 
• Visualisierung von Protein-Ligand-Interaktionen z. B. zur Bestimmung geeigneter Inhibitoren/Aktivatoren, 
• Einsichten in Struktur-Eigenschaftsbeziehungen bei mit Krankheitsbildern verknüpften Proteinmutationen.

Um mittels Röntgenstrukturanalyse die dreidimensionale Struktur eines Proteins bestimmen zu können, ist es aber unerlässlich, das entsprechende Protein in Form eines hochgeordneten Einkristalls vorliegen zu haben. Diese Grundvoraussetzung markiert den Beginn eines arbeitsintensiven, oft langwierigen, empirischen Prozesses: die Suche nach einer geeigneten Kristallisationsbedingung. Hat man diese erste Hürde überwunden, schließen sich weitere aufwändige Arbeitsschritte zur Überprüfung und Optimierung der Proteinkristalle an, bevor diese für eine Datensammlung geeignet sind.

Das CSS als Forschungs- und Service-Einrichtung bietet alle notwendigen Arbeitsschritte als Dienstleistung für alle Angehörigen der HHU an, angefangen bei der Suche nach einer geeigneten Kristallisationsbedingung, über die Kristalloptimierung und Vorbereitung für Datensammlungen am Synchrotron, die Datensammlung selbst, sowie die finale Strukturlösung und -verfeinerung.